Peptidkonformationen, 22. Die Konformation von cyclo‐[Pro2‐(NB)Gly] im Kristall und in Lösung durch Röntgenstrukturanalyse und ein‐ und zweidimensionale NMR‐Spektroskopie

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Abstract
Die Konformation des cyclischen Tripeptides cyclo‐[Pro2‐(NB)Gly] (NB = o‐Nitrobenzyl) wurde durch Röntgenstrukturanalyse und NMR‐Spektroskopie untersucht. In aus Methanol oder Chloroform gezüchteten Kristallen liegt das Peptidgerüst nach dem Befund der Röntgenstrukturanalyse in einer Bootkonformation vor. Die Korrelation der Kristallstruktur mit der Konformation in Lösung wurde durch Festkörper‐13C‐CP‐MAS‐NMR‐Spektroskopie sowie durch Lösen verschiedener Kristalle bei tiefen Temperaturen und hochauflösende NMR‐Spektroskopie erbracht. In Lösung wird ein vom Solvens abhängiges, im Sinne der NMR‐Zeitskala langsames Gleichgewicht zwischen der Boot‐ und der Kronenkonformation beobachtet. Die Zuordnung der 13C‐NMR‐Spektren erfolgte durch 2D‐1H‐13C‐Verschiebungskorrelation. Die Synthese der Titelverbindung wird beschrieben.

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